Se conoce como enzimas a un conglomerado de proteínas encargadas de canalizar (acelerar, enlentecer, cambiar, disparar e incluso detener) diferentes reacciones químicas, siempre que sean posibles de forma termodinámica.
Esto significa que son sustancias organizadoras en el cuerpo de los seres vivos, generalmente reduciendo la energía inicial necesitada para poner en funcionamiento la reacción.
Las enzimas son importantes para la vida y catalizan unas 4000 reacciones químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones de temperatura Ph o concentración química, puesto que las enzimas, al ser proteínas, pueden de igual forma desnaturalizarse y perder la efectividad.
A mediados del siglo XIX, la primera enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-Francois Persoz, aunque los experimentos alrededor de la fermentación de Louis Pasteur ya habían intuido la presencia de un elemento orgánico acelerador en esos procesos, que para esa época se pensaban que eran únicamente químicos.
Las enzimas pueden funcionar de modo diferente, aunque siempre reduciendo la energía de activación de una reacción química, o sea, la cantidad de energía requerida para ponerla en funcionamiento.
Las enzimas en la actualidad son muy conocidas y de hecho empleadas por diferentes industrias como las petroleras, de alimentos, agricultura, químico, entre otros. Además, son parte importante de los componentes que conservan el balance interno del organismo.
¿CUALES SON SUS PARTES?
Partes de una enzima
Sitio activo
También conocido como centro activo, consiste en el área de la enzima a la cual se fusiona el sustrato, a fin de que la reacción se genere.
El sitio activo y en ella pasan las actividades con otras moléculas. Por eso, el sitio activo puede sostener únicamente algunas moléculas. Las moléculas del sustrato se fusionan al sitio activo, donde funciona la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que establece la especificidad de las enzimas.
En esta parte de las enzimas, solo puede entrar un sustrato determinado. En el interior del centro activo hay diversos aminoácidos que intervienen en la fusión del sustrato a la enzima y se conocen como residuos de unión, en tanto que los que participan de manera activa en la transformación química del sustrato se denominan remanentes catalíticos.
Sitio alostérico
Consiste en una zona de la enzima donde interviene una determinada molécula (efecto alostérico), generando la inhibición o activación de la enzima.
En tanto que el alosterismo consiste en una manera de regulación de las enzimas por el que la fusión de una molécula en una zona cambia las condiciones de unión de otra molécula, en otra zona de la enzima, lejos de la primera.
Jacques L. Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux plantearon el concepto en varios artículos, el más importante fue publicado en 1965 en el Journal of Molecular Biology.
En el área de la bioquímica, consiste en la normalización de una enzima o también otra proteína al juntarse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (un sitio que no sea el activo de la proteína). Los efectores que incrementan la actividad de la enzima se conocen como activadores alostéricos y los que reducen esta actividad son denominados inhibidores alostéricos.
Proteínas globulares
También conocidas como esferoproteínas se pliegan esféricamente y conforman una estructura más compleja, diferenciándose esencialmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas casi insolubles.
La palabra proteína globular es muy antiguo (se remonta probablemente del siglo XIX) y se ha transformado en algo arcaico dados los cientos de proteínas y la existencia de un vocabulario que describe motivos estructurales.
La naturaleza globular de dichas proteínas no se puede determinar sin los medios de las técnicas actuales, empleando únicamente ultracentrifugadoras o por técnicas que dispersan de forma dinámica la luz.
