Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas son conocidos como glucoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden ser encontrados de manera soluble en fluidos corporales y en la sangre de los vertebrados.
Los anticuerpos disponen de una apariencia similar que actúa como receptor de los linfocitos B, el sistema inmunitario los utiliza para neutralizar e identificar los elementos extraños como los virus y las bacterias.
El típico anticuerpo está compuesto por dos unidades estructurales básicas. Cada una de ellas tiene dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de tamaño más pequeño que forman monómeros de una unidad, dimeros de 2 unidades o pentameros de 5 unidades respectivamente. Los anticuerpos se sintetizan por una clase de leucocito llamado linfocito B.
A pesar de que la estructura general de cada uno de los anticuerpos es muy similar, una pequeña parte del ápice de la proteína es sumamente variable. Por esto existen millones de anticuerpos, cada uno de ellos tiene un extremo que varía ligeramente. A esta porción de la proteína se le llama región hipervariable.
¿CUALES SON SUS PARTES?
¿Cuáles son las partes de un anticuerpo?
Inmunoglobulinas
Las inmunoglobulinas son proteínas que poseen una estructura globular. Están compuestas por dos clases de cadenas proteicas: H y L.
Existen dos cadenas largas idénticas y pesadas identificadas por Heavy H, también hay dos cadenas idénticas ligeras o cortas expresadas por Light L que forman una Y en las inmunoglobulinas más simples. Las cadenas H y L se encuentran conectadas entre sí a través de puentes disulfuro.
Las cadenas H y las cadenas L
Estas poseen una región cambiante con la que se le conecta al antígeno. Esta parte tiene una secuencia de aminoácidos diferente en cada anticuerpo.
Hay una presión constante, similar en las inmunoglobulinas de la misma clase que tienen la función de conectarse a linfocitos B, fagocitos, entre otros. A esta parte cambiante de las cadenas H y L de los anticuerpos que se conectan los antígenos se le conoce por el nombre de paratopo. La región del antígeno al que se conecta es el epitopo.
Tipos de Anticuerpos
Inmunoglobulina G
Es la que tiene mayor proporción de todas con un 80% del total. Se encuentra presente en la respuesta inmune secundaria. Se conecta de forma rápida con neutrófilos y macrófagos, produciendo la destrucción del microorganismo.
Es la responsable de la inmunidad del recién nacido y del feto, puede desplazarse a través de la placenta y secreta en la leche materna. La presencia de ésta indica un proceso de infección anterior. Su estructura se explica en forma de Y.
Inmunoglobulina M
Conforma un 6% del total. Aparece conectada a su membrana plasmática. En los linfocitos B forma parte de la respuesta inmune primaria produciendo acción en el sistema del complemento. Está compuesta por 5 unidades de IgG con apariencia de pentamero.
Inmunoglobulina A
Forma parte del 13% del total. Hace acto de aparición en las secreciones mucosas y serosas, moco, saliva, lágrimas o leche. Actúa como barrera protectora de los conductos secretores y de la superficie corporal. Se produce junto a la inmunoglobulina G. Produce inmunidad al recién nacido cuando consume leche. Está compuesta por dos IgG conectadas a través de la pieza secretora que impide la degradación de algunas partes como el intestino en el cual se encuentran proteasas.
Inmunoglobulina D
Tiene poca concentración, apenas un 1%. Su estructura es similar a la de la inmunoglobulina G pero encuentra diferencia en la posición de los restos glucosidicos que tienen las cadenas proteicas. Los linfocitos B sintetizaron estas inmunoglobulinas primero. Su responsabilidad se encuentra relacionada a la activación de los linfocitos.
Inmunoglobulina E
Su concentración se calcula en un 0.002% en secreciones liberadas al exterior y en el suero. Se conecta a los receptores de basófilos y mastocitos produciendo que estos segreguen histamina. Se encuentra relacionada íntimamente con los procesos alérgicos.
